Szczegóły obiektu: Charged N-terminus of Influenza Fusion Peptide Facilitates Membrane Fusion

Instytucja dostarczająca:Repozytorium Instytutu Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk

Opis

Tytuł:
Charged N-terminus of Influenza Fusion Peptide Facilitates Membrane Fusion
Twórca:
Worch, Remigiusz;
Dudek, Anita;
Krupa, Joanna;
Szymaniec, Anna;
Setny, Piotr
Opis:
Cleavage of hemagglutinin precursor (HA0) by cellular proteases results in the formation of two subunits, HA1 and HA2. The N-terminal fragment of HA2, named a fusion peptide (HAfp), possess a charged, amine N-terminus. It has been shown that the N-terminus of HAfp stabilizes the structure of a helical hairpin observed for a 23-amino acid long peptide (HAfp1-23), whose larger activity than HAfp1-20 has been demonstrated recently. In this paper, we analyze the effect of N-terminal charge on peptide-mediated fusion efficiency and conformation changes at the membrane interface by comparison with the corresponding N-acetylated peptides of 20- and 23-amino acid lengths. We found that higher fusogenic activities of peptides with unmodified amino termini correlates with their ability to form helical hairpin structures oriented perpendicularly to the membrane plane. Molecular dynamics simulations showed that acetylated peptides adopt open and surface-bound conformation more often, which induced less disorder of the phospholipid chains, as compared to species with unmodified amino termini.
Dostępność obiektu:
Dostęp otwarty
Data:
2018.02.14
Typ:
Article;
PeerReviewed
Język:
angielski
Format:
application/pdf
Wydawca:
MDPI
Relacja: http://eprints.ibb.waw.pl/1562 ;https://doi.org/10.3390/ijms19020578 ;
10.3390/ijms19020578
Temat i słowa kluczowe:
QC Physics
Identyfikator: http://eprints.ibb.waw.pl/1562/1/ijms-19-00578.pdf ;
Worch, Remigiusz and Dudek, Anita and Krupa, Joanna and Szymaniec, Anna and Setny, Piotr (2018) Charged N-terminus of Influenza Fusion Peptide Facilitates Membrane Fusion. International Journal of Molecular Sciences, 19 (2). p. 578. ISSN 1422-0067
Dostawca danych:
Repozytorium Instytutu Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk

Podobne obiekty

Charged N-terminus of Influenza Fusion Peptide Facilitates Membrane Fusion

Twórca:Worch, Remigiusz | Dudek, Anita | Krupa, Joanna | Szymaniec, Anna | Setny, Piotr

Data:2018.02.14

Rodzaj zawartości:pozostałe

Backbone dynamics of TFE-induced native-like fold of region 4 of Escherichia coli RNA polymerase sigma70 subunit.

Data:2010

Rodzaj zawartości:pozostałe

Revisiting Mitochondrial pH with an Improved Algorithm for Calibration of the Ratiometric 5(6)-carboxy-SNARF-1 Probe Reveals Anticooperative Reaction with H+ Ions and Warrants Further Studies of Organellar pH

Data:2016.08

Rodzaj zawartości:pozostałe

Post-translational S-Nitrosylation Is an Endogenous Factor Fine Tuning the Properties of Human S100A1 Protein

Data:2012.11.23

Rodzaj zawartości:pozostałe

A Protein Data Bank Survey Reveals Shortening of Intermolecular Hydrogen Bonds in Ligand-Protein Complexes When a Halogenated Ligand Is an H-Bond Donor.

Twórca:Poznański, Jarosław | Poznańska, Anna | Shugar, David

Data:2014.06.16

Rodzaj zawartości:pozostałe

Spectroscopic and thermodynamic determination of three distinct binding sites for Co(II) ions in human serum albumin.

Twórca:Sokołowska, Magdalena | Wszelaka-Rylik, Małgorzata | Poznański, Jarosław | Bal, Wojciech

Data:2009

Rodzaj zawartości:pozostałe

Structural Analysis of the SANT/Myb Domain of FLASH and YARP Proteins and Their Complex with the C-Terminal Fragment of NPAT by NMR Spectroscopy and Computer Simulations

Data:2020.07.24

Rodzaj zawartości:pozostałe

The quantum casimir effect may be a universal force organizing the bilayer structure of the cell membrane.

Twórca:Pawlowski, Piotr H | Zielenkiewicz, Piotr

Data:2013.05

Rodzaj zawartości:pozostałe

Federacja Bibliotek Cyfrowych

Szczegóły obiektu: Charged N-terminus of Influenza Fusion Peptide Facilitates Membrane Fusion

Opis

Podobne obiekty